Muchos patógenos gram– dependen del sistema de secreción tipo III para poder infectar a su hospedador.
Por este sistema se secretan dos tipos de proteínas: las que forman parte del aparato de secreción en sí, y distintos efectores, que se translocan a la célula hospedadora. Las señales que determinan que una proteína se secrete por este sistema se localizan en el N-terminal y no están conservadas a nivel de secuencia de aminoácidos. En muchos casos intervienen chaperonas T3S, que se unen a las proteínas en el citoplasma y las guían hasta el aparato de secreción.
En algunas bacterias patógenas de animales se ha visto que la especificidad de sustrato depende de las proteínas T3S4 (T3S substrate specificity switch proteins). Estas proteínas se encuentran en la membrana interna, y es del dominio C-terminal del que depende la especificidad de sustrato. Estas proteínas no están conservadas muy conservadas en diferentes patógenos, y además sólo se han descrito en animales.
En Xhantomonas campestris pv. vesicatoria el sistema T3S es esencial para que la bacteria crezca y, o bien, produzca síntomas, si la planta es susceptible, o induzca respuesta hipersensible en plantas resistentes.
Los 25 genes que codifican para el T3S están organizados en 8 operones en un cluster cromosómico de 23kb (hrp). La mayoría de los genes hrp son esenciales para que la bacteria sea patógena. La secreción de proteínas está controlada por los productos de los genes hpa (hrp-associated), también incluidos en el cluster. Entre estos está HpaC, que se requiere para la secreción eficiente del traslocon y algunos efectores, y HpaB, una chaperona implicada en la secreción de muchos efectores.
Por estudios de infección con un mutante de deleción hrpB2 se sabe que HrpB2 es necesaria para que la bacteria sea patógena. Esta proteína es esencial para la formación del pilus, y seguramente por eso es una de las primeras que se transloca. La señal de translocación está en el N-terminal, siendo los aminoácidos 10-25 cruciales para la secreción y seguramente para la función. Sin embargo, el modo de actuación de HrpB2 se desconoce.
La secreción de HrpB2 aumenta en ausencia de la proteína de control de exportación HpaC. En estudios de interacción proteína-proteína se ha visto que HrpB2 interacciona con HpaC y con el C-terminal de la proteína de la membrana interna HrcU, que a su vez, también interacciona con HpaC. HrcU, en cambio, no interacciona con otras proteínas secretadas por el T3S, como son HrpE, XopA o XopF1.
El hecho de que HpaC controle la especificidad de sustrato de T3S y que interaccione con el C-terminal de HrcU sugiere que actúa de forma similar a las proteínas T3S4 identificadas en bacterias patógenas de animales.
En resumen, la interacción de HpaC con HrcU promueve el cambio de especificidad de sustrato de HrpB2 a proteínas del translocón y proteínas efectoras.
Christian Lorenz, Steve Schulz, Thomas Wolsch, Ombeline Rossier, Ulla Bonas, Daniela Büttner (2008) HpaC controls substrate specificity of the Xhantomonas type III secretion system. PloS Pathogens, 4(6): e1000094
Pilar Lasierra
Máster en Biotecnología Agroforestal- IMPPI 2008-2009
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